එන්සයිම
එන්සයිම වූකලි සෛලවල ප්රාක්ප්ලාස්මයෙන් නිෂ්පාදනය කරනු ලබන ඓන්ද්රිය උත්ප්රේරකයෝයි. ජීවියකුගේ සෛලයක සියලු රසායනික ප්රතික්රියා සිදුවන්නේ එන්සයිමවල උපකාරයෙනි. ඒවාට ගෘහ උෂ්ණත්වයේ දී ඉතා ශීඝ්ර වේගයකින් විවිධ ප්රතික්රියා සිදු කළ හැකිය. ‘යීස්ට්වල ඇති’ යන අර්ථවත් එන්සයිම යන නම මීට තබන ලද්දේ 1878 දී ඩබ්ලිව්. ක්යුන (Kühne) විසිනි. තිරිඟුවල ඇමයිලේසය (amylase) මුලින් ම සොයාගත් එන්සයිමවලින් එකකි. එය සොයාගන්නා ලද්දේ කිර්ශොෆ් (Kirchoff) විසිනි. යීස්ට් වැනි ක්ෂුද්ර ජීවීන් ඇති විට සීනි පැසවිය හැකි නිසා පැසවීමට හේතු වන ජෛවීය වශයෙන් සක්රිය (biologically active) ද්රව්ය සමහර අවස්ථාවන්හි දී සජීව ක්ෂුද්ර ජීවීන් හා සම්බන්ධ බව ද තවත් සමහර අවස්ථාවන්හි දී ශාකයන්ගෙන් හා සත්ව සෛලයන්ගෙන් ලබාගන්නා අජීවී ලෙස පෙනෙන ද්රව්ය (නි. පෙප්සින්) හා සම්බන්ධ බව ද ලුවී පැස්ටර් විසින් පෙන්වා දෙන ලදි. එකල පිළිවෙළින් සංවිහිත පැසවුම්කාරක (organized ferments) හා අසංවිහිත පැසවුම්කාරක (unorganized ferments) යනුවෙන් මෙම කොටස් දෙක වෙන් කර හැඳින්විණි. යීස්ට්වලින් නිස්සාරණය කොටගත් යීස්ට් යුෂයෙන් ඊ. බූක්නර් (Buchner) 1897 දී සයිමේස් (zymase) වෙන් කරගැනීම නිසා මේ පදභාවිතය අත්හරින ලදි. තවද සාන්ද්ර ඇල්කොහොල් සමඟ අවක්ෂේපණය කොට එන්සයිම සංශුද්ධ කළ හැකි බැවින් ඒවායේ සක්රියතාවත් සෛලවල සමංගීකරණයත් (organization) අතර සම්බන්ධයක් ඇතැයි කිසි සේත් සිතිය නොහැකිය. එසේ නමුදු එන්සයිමවල බහිස්සෛලීය (extra-cellular) හා අන්තඃසෛලීය (intra-cellular) සක්රියතාව අතර වෙනසක් දක්නට ලැබේ. බහිස්සෛලීය සක්රියතාවේ දී එන්සයිමය සෛලයට පිටතින් ස්රාවය කරනු ලැබ ප්රතික්රියාව පිටත දී සිදු වේ. අස්පෙර්ගිලුස් නිගේර් (Aspergillus niger) නම් දිලීරය බාහිර මාධ්යයට ඇමයිලේස් ස්රාවය කර පිෂ්ට ජල විච්ඡේදනය කිරීමෙන් පසු සීනි අවශෝෂණය කර ගැනීම මීට නිදසුනකි. අන්තඃසෛලීය සක්රියතාවේ දී මාධ්යයට එන්සයිමය ස්රාවය කරනු නොලැබේ. මෙහි දී ප්රතික්රියාව සිදුවන්නේ සෛලය ඇතුළෙහිය. කැරට් අලයකින් කපා ගන්නා ලද පටක ආසූත ජලයෙහි තබා වාතනය කළ විට ටික වේලාවකට පසු ඒවා ඉන්වර්ටේස් (invertase) සක්රියතාව ඇති කරගනී. මේ පටක ශුද්ධ සුක්රෝස් ද්රාවණයක තැබූ විට බාහිර මාධ්යයේ ඔක්සිහාරක ගුණ ඇති සීනි ඇති වේ. මෙය ඉන්වර්ටේස් බහිස්ස්රාවය කරනු ලැබීම නිසා සිදු වන්නක් නොවේ. සුක්රෝස් සෛලය තුළට උරාගෙන එහි දී ප්රතික්රියා වීම නිසා සිදුවන්නකි. මෙය අන්තඃසෛලීය සක්රියතාවට නිදසුනකි.
පටුන
විශිෂ්ටතාව (Specificity)
අනෛන්ද්රිය (inorganic) උත්ප්රේරකයන් මෙන් නොව එන්සයිම ක්රියා කරන විට ඒවා විශිෂ්ටතාවක් දක්වයි. එන්සයිමයක් හුදෙක් එක උපස්තරයක් කෙරෙහි හෝ සබඳකම් ඇති සංයෝග සමූහයක් කෙරෙහි හෝ පමණක් ක්රියා කරයි. එක උපස්තරයක් කෙරෙහි පමණක් ක්රියා කරයි නම් එය නිරපේක්ෂ (absolute) විශිෂ්ටතාව ලෙස හඳුන්වනු ලැබේ. සංයෝග සමූහයක් මත ක්රියා කරයි නම් එය සාමූහික (group) විශිෂ්ටතාවයි. මෝල්ටේස් (maltase) එන්සයිමය මෝල්ටෝස් කෙරෙහි පමණක් ක්රියා කිරීමෙන් ග්ලූකෝස් අණු දෙකක් සෑදේ. මෙහි විශිෂ්ටතාව නිරපේක්ෂය. අනික් අතට ඉමල්සින් (emulsin) හෙවත් β-ග්ලයිකොසයිඩේස් (β-glycosidase) β-ප්රභේදයට අයත් සෑම ස්වාභාවික ග්ලයිකොසයිඩ කෙරෙහි ක්රියා කරයි. මෙය සාමූහික විශිෂ්ටතාවට නිදසුනකි.
සත්වයන් හා ශාකයන් තුළ එන්සයිම විශාල සංඛ්යාවක් ඇත. තවද එක ම එන්සයිමය එය නිෂ්පාදනය වූ ආකාරය අනුව වෙනස් වෙනස් ගුණ දක්වයි. නිදසුනක් දක්වතොත්, තිරිඟුවලින් ලබාගන්නා ඇමයිලේසය අස්පෙර්ගිලුස් නිගේර් නමැති දිලීරයෙන් ලබාගන්නා ටකා-ඇමයිලේසයට (taka-amylase) වඩා වෙනස්ය. ටකා-ඇමයිලේසය ඛෛටික ඇමයිලේසයට (salivary amylase) වඩා වෙනස්ය. එක් එක් සත්ව හෝ ශාක විශේෂයකට ස්වකීය ම වූ එන්සයිම සමූහයක් ඇති වන්නට පුළුවන. මෙසේ මුළු එන්සයිම සංඛ්යාව ඉතා විශාලය. සජීව සෛලයක එක් එක් එන්සයිමයක් ක්රියා කරන්නේ වෙනත් එන්සයිම කිහිපයක් තිබිය දී බව සැලකිය යුතුය. එන්සයිමවලට විශිෂ්ටතාවක් ඇති නිසා සියලු ප්රතික්රියාවල ප්රවේගය කෙරෙහි බලපෑමක් නැතිව ඒවාට විවිධ ප්රතික්රියා පාලනය කළ හැකිය. සජීව සෛලවල නොයෙක් නොයෙක් එන්සයිම ඇතත් උසස් සත්වයන් හා ශාකයන් තුළ ඒ ඒ එන්සයිම වර්ගවල ව්යාප්තිය බොහෝ විට වෙනස්ය. මෙසේ ඛෛටික ග්රන්ථිවල හා ඇලදිවේ (ඇලදිව බ.) ඇමයිලේස් බෙහෙවින් තිබෙන අතර ප්රෝටියොලිටික (ප්රෝටීන් ජීරක) එන්සයිම ඇත්තේ ආමාශයික ශ්ලේෂ්මකයෙහිය (gastric mucosa). බල්ලකු පාන් කෑල්ලක් වික විකා ඉන්නේත් මස් කුට්ටියක් වහා ගිල දමන්නේත් මේ නිසාය.
එන්සයිම වැඩිහරිය ජලයේ ද්රවණය වී කලිල (colloidal) ද්රාවණ සෑදේ. මේවා කාන්දු පෙරීමෙන් (කාන්දු පෙරීම බ.) වෙන් කළ හැකිය. යීස්ට්වල සයිමේස් ද්රාව්ය එන්සයිමයකට නිදසුනකි. අනික් එන්සයිම සෛලයේ ඒකාකාර ලෙස ව්යාප්ත වී නැත. ඒවා සෛලයේ ඇතැම් අංශු සමග ආශ්රිතව ඇත. සිට්රික් අම්ල චක්රයේ (ක්රේබ් චක්රයේ) එන්සයිම සියල්ල ම මයිටොකොන්ඩියා සමග ආශ්රිත බව දැනගෙන තිබේ. එමෙන් ම වෙනත් එන්සයිම මෛක්රොසෝම හා ක්රොමොසෝම හෙවත් වර්ණ දේහ වැනි සෛලයේ වෙනත් අංශු සමග ආශ්රිතව පවතින බැව් දැනගෙන තිබේ. නෙයුරොස්පොරා (neurospora) නමැති දිලීරය පිළිබඳව මෑතක දී කරන ලද සෛල විද්යාත්මක පර්යේෂණවලින් පෙනීගොස් ඇත්තේ එන්සයිමයක් සංශ්ලේෂණය කිරීමට ඇති ශක්තිය රඳා පවතින්නේ එක්තරා ප්රවේණ්යණුවක් (gene) තිබීම මත බවය. දිලීරය විකිරණයට අනාවරණය කිරීම කරණකොටගෙන විකෘතයෝ (mutants) හටගනිත්. එන්සයිමත් සමඟ එකට සම්බන්ධ සේ සැලකෙන ඇතැම් විටමින් සංශ්ලේෂණය කිරීමට මේවාට ශක්තියක් නැත.
උෂ්ණත්වයේ බලපෑම්
එන්සයිමවල තවත් ලක්ෂණයක් නම් ඒවායේ සක්රියතාව කෙරෙහි උෂ්ණත්වය බෙහෙවින් බලපෑමය. කිසියම් සීමාවක් දක්වා උෂ්ණත්වය වැඩි වන විට ප්රතික්රියාවේ වේගය වර්ධනය වේ. උෂ්ණත්වය සෙ. 10°කින් වැඩි වන විට ප්රතික්රියාවේ වේගය දෙගුණයකින් පමණ වැඩි වේ. මෙසේ වැඩි වන්නේ සෙ. 60°ක් පමණ උෂ්ණත්වය දක්වා පමණි. ඊට වඩා උෂ්ණත්වයන්හි දී එන්සයිම අක්රිය වන්නට පටන්ගනී. සෙ. 80°කට පමණ වැඩි උෂ්ණත්වවල දී එන්සයිම වැඩිහරිය (සිසිල් කිරීමෙන්) නැවත සක්රිය නොකළ හැකි පරිදි අක්රිය වේ.
PHවල බලපෑම
PHවල සීමිත පරාසයක් තුළ දී එන්සයිම සාමාන්යයෙන් සක්රියය.
එබැවින් එන්සයිමයක සක්රියතාව අධ්යයනය කරන විට මිශ්රණය ප්රශස්ත PHඅගයෙහි තබාගැනීම පිණිස ස්වාරක්ෂකයක් (buffer) පාවිච්චි කිරීම යහපති.
සයිමොජන් (Zymogen) අවස්ථාව; සක්රියක (activators) හා නිෂේධක (inhibitors)
ඇතැම් විට එන්සයිම සයිමොජන් අවස්ථාවෙහි තිබේ. එවිට ඒවා සම්පූර්ණයෙන් ම අක්රියය. ඒවා සක්රියවන්නේ ඇතැම් ද්රව්යයන් හා ස්පර්ශ වීමට සැලැස්සූ විටය. ඇලදිවේ ට්රිප්සිනොජන් (tripsinogen) ඇත. එහි එය අක්රියය. එය කුඩා අන්ත්රයට ගිය විට එහි දී එන්ටෙරොකිනේස් (enterokinase) සමග ස්පර්ශ වීමෙන් සක්රිය වී ට්රිප්සින් (trypsin) බවට පරිවර්තනය වේ. ලිපේස් (lipase) එන්සයිමය සුප්ත රිසිනුස් (එඬරු) බීජවල සයිමොජන් අවස්ථාවේ ඇත. මේ බීජවල භ්රෑණපෝෂයෙහි සක්රියකයක් ද තිබෙන බව දැනගෙන තිබේ. එහෙත් සක්රිය ලිපේස් එම බීජයෙන් නිස්සාරණය කළ හැක්කේ පොඩි කරන ලද භ්රෑණපෝෂය එහි මේදය නිස්සාරණය කිරීමෙන් පසු තනුක ඇසිටික් අම්ලය යොදා ජලයෙන් සෝදා දැමූ පසුවය. ලෝහමය අයන (නි. Mn, Ni) වැනි නොයෙක් සාධකවලින් එන්සයිමවල සක්රියතාව වැඩි කෙරේ. අනික් අතට Hg හා Ag වැනි බර ලෝහවල අයනවලින් බොහෝ එන්සයිම නිෂ්ක්රිය කෙරේ. CO හා සයනයිඩ් මගින් ද මෙසේ කෙරේ. සාමාන්යයෙන් එන්සයිමවල ක්රියාව ප්රතිජීවක (antibiotics) මගින් නිෂේධනය කෙරේ. ක්ලොර්ඇම්පෙනිකොල් (chloram-phenicol) ක්ලොරොමයිසිටින් මගින් ප්රෝටීන් සංශ්ලේෂණය නිෂේධනය කෙරෙන බැව් දැනගෙන තිබේ.
එන්සයිමවල ව්යූහය
එන්සයිමවල රසායනික ස්වභාවය දැනගන්නට ලැබුණේ 1926 දී සම්නර් (Sumner) ස්ඵටික වශයෙන් යුරියේස් (urease) ලබා ගත් විටය. එන්සයිමවල ප්රෝටීනමය ස්වභාවය ඔහු විසින් ඔප්පු කරන ලදි. එන්සයිමවල ප්රෝටීන් ප්රතික්රියා ඇති වනුයේ අධිශෝෂණය වූ (adsorbed) ප්රෝටීන් නිසා දෝයි කලින් තිබුණ සැකය ඔහු දුරු කෙළේය. ප්රෝටීන සියල්ල ම එන්සයිම යයි ද එසේ නැතහොත් ස්වල්පයක් වෙනස් වීමෙන් ප්රෝටීනවලට එන්සයිම විය හැකි යයි ද දැන් විශ්වාස කරනු ලැබේ. යුරියේස් වූ කලි ඇමයිනො අම්ලවලින් පමණක් සෑදුණු සරල ප්රෝටීනයකි. බොහෝ එන්සයිමවල ප්රෝටීනය අඩු අණුක භාරයක් ඇති කාණ්ඩයක් සමඟ සම්බන්ධ වී තිබේ. සංලග්න කාණ්ඩය (prosthetic group) යයි කියනු ලබන මේ කාණ්ඩය ප්රෝටීනයක් නොවේ. සරලතම සංලග්න කාණ්ඩයක් ඇස්කෝබික් (ascorbic) අම්ලයේ දක්නට ලැබේ. මෙහි සංලග්න කාණ්ඩය තඹය. වෙනත් එන්සයිමවල සංලග්න කාණ්ඩ මීට වඩා සංකීර්ණය. සයිටොක්රෝම්වල (cytochrome) යකඩ-පෝපිරින් ප්රෝටීන (iron-porphyrin proteins) හෝ සංලග්න කාණ්ඩය වශයෙන් රිබොප්ලේවින් (විටමින් B2) ඇති ප්ලේවො-ප්රෝටීන (flavo-proteins) (කහ එන්සයිම) මීට නිදසුන්ය. උත්ප්රේරණයේ දී සංලග්න කාණ්ඩ ද වෙනස් වේ. සයිටොක්රෝම්වල ඉලෙක්ට්රෝනයක් ලබාගත් ඉක්බිති Fe+++ වෙනස් වී Fe++වේ. මේ එක් එක් කොටස විශිෂ්ට වේ. ප්රෝටීන කොටස වඩාත් විශිෂ්ටය. එන්සයිම, විශේෂයෙන්ම ඔක්සිකාරක එන්සයිම, ඒවායේ සංලග්න කාණ්ඩ අනුව දැන් වර්ග කරනු ලැබේ. මෙසේ යකඩ-පෝපිරින් ප්රෝටීන, තඹ ප්රෝටීන හා ප්ලේවො-ප්රෝටීන යනාදි වශයෙන් එන්සයිම වර්ග කරනු ලැබේ. එක වර්ගයක එන්සයිමවලට එක ම සංලග්න කාණ්ඩයක් තිබේ. එහෙත් ඒවායේ ප්රෝටීන කොටස අනුව ඒවා වෙනස් වේ.
සංලග්න කාණ්ඩය මෙන් ම සහ-එන්සයිමයත් (co-enzyme) එන්සයිම පද්ධතියේ ආවශ්යක සංරචකයකි. එහෙත් සංලග්න කාණ්ඩය මෙන් නොව, කාන්දු පෙරීමෙන් එය නියම එන්සයිමයෙන් පහසුවෙන් වෙන් කළ හැකිය. 1904 දී හාඩන් (Harden) හා යං (Young) යීස්ට් යුෂයෙන් වෙන් කොටගත් සහ-එන්සයිම I වන DPN විශිෂ්ට නිදසුන වේ. මෑතක පළ වූ පොත්පත්වල මේ සහ-එන්සයිමය නිකොටිනොමයිඩ් ඇඩනින් ඩයින්යුක්ලියොටයිඩ් (nicotinomide adenine dinucleotide - NAD) වශයෙන් හැඳින්වේ. ඇපොඑන්සයිමයට (තාප විස්ථායී) හෝ සහ-එන්සයිමයට (තාපස්ථායී) පමණක් පැසීම සිදු කළ නොහැක. එහෙත් මේ දෙක ම එකතු කළ විට පැසීම කලින් මෙන් සිදු වේ. පොස්පේට් අඩංගු නටවාපු යීස්ට් යුෂය එකතු කිරීමෙන් යීස්ට් යුෂයේ සක්රියතාව වැඩි වන බවත් ඔව්හු දැනගත්හ. පොස්පේට මගින් පැසීම ත්වරණය කරන බව පළමුවෙන් පෙන්වන ලද්දේ ඔවුන් විසිනි. කාබොහයිඩ්රේට පරිවෘත්තියේ දී සිදුවන පොස්පොරයිලීකරණය පිළිබඳව පසුව කරන ලද පර්යේෂණවල පදනම වූයේ මේ අලුතෙන් දැනගත් කරුණයි.
මීට අනතුරුව වෙනත් සහ-එන්සයිම අඳුනා ගෙන තිබේ. මේවායින් එකක් පොස්පොරයිලීකරණයට සහභාගී වේ. එයට සහ-පොස්පොරිලේස් (co-phosphorylase) යයි කියනු ලැබේ. මෙවැනි තවත් ඒවා නම් ඇඩිනොසින් ට්රයිපොස්පේට් (ATP) හා ඇඩිනොසින් ඩයිපොස්පේට් (ADP) ය. සහ-කාබොක්සිලේස් වන ඩයිපොස්පොතයමින් (DPT) α-කීටොඅම්ලවල කාබොක්සිල් හරණයට සහභාගි වේ. අවසාන වශයෙන් ඇත්තේ සහ-එන්සයිම II වන ට්රසිපොස්පොපිරිඩින් න්යුක්ලියොටයිඩ් (TPN) ය. මෙහි ඔක්සිහෘත ආකාරය TPNHය.
එස්ටර් බන්ධන (ester bonds) හා ශක්ති බන්ධන (energy bonds) (මේවා-ph හා ~ph වශයෙන් හඳුන්වනු ලැබේ) යනුවෙන් බන්ධන දෙවර්ගයක් ATPවලට හා ADPවලට ඇති බව ලිප්මාන් (Lipmann) පෙන්වූ දා පටන් සහ-පොස්පොරිලේස් විශේෂ සැලකිල්ලට භාජන වී තිබේ. එස්ටර් බන්ධනවල බන්ධනය ශක්තිමත්ය. එබැවින් පොස්පේටය ජලවිච්ඡේදනය කළ හැක්කේ තරමක් අමාරුවෙනි. ලබාගත හැකි නිදහස් ශක්තියේ ප්රමාණයත් අඩුය (කැලරි 3,000ක් පමණි). ශක්ති බන්ධනය සාපේක්ෂ ලෙස දුර්වලය. එබැවින් පොස්පේටය පහසුවෙන් ජලවිච්ජේදනය කළ හැකිය. මුදා හරිනු ලබන නිදහස් ශක්තියේ ප්රමාණයත් අධිකය (කැලරි 12,000ක් පමණි). එබැවින් ATP හා ADP පොස්පොරයිලීකාරකයෝ වෙත්. ශක්ත්යවශෝෂක (endergonic) ප්රතික්රියාවක දී ADP සාදමින් ATP ජලවිච්ඡේදනය වේ. ඒ වේලාවේ දී පොස්පේටය සංශ්ලේෂක ප්රතික්රියාවට ශක්තිය මුදා හරියි. ADPවලට තවත් ශක්ති බන්ධනයක් ඇතත්, එසේ ම එය විභව පොස්පේට දායකයක් (donor) වුවත්, සාමාන්යයෙන් එය එසේ ක්රියා නොකරයි. ශ්වසනයේ දී මෙන් ඔක්සිකාරක ප්රතික්රියාවකට පසුව එය ATP බවට පරිවර්තනය කෙරේ. එබැවින් ජීවීන්ට ශක්තිය ලබාගත හැකි පිළිවෙළ ATP මගිනි. මේ පොසිපොරයිලීකරණ පාලනය කරනු ලබන එන්සයිමවලට කයිනේස (kinases) යයි කියනු ලැබේ. මේවා ට්රාන්ස්පරේස (transferases) ය. H හෝ ඉලෙක්ට්රෝනයක් සංක්රාමණය කරන ඔක්සිකාරක එන්සයිම මෙන් නොව ට්රාන්ස්පරේස (PO4) කාණ්ඩය වැනි සම්පූර්ණ ඛණ්ඩක (radicals) සංක්රාමණය කරයි.
ඔක්සිකාරක එන්සයිම
මේවා ශ්වසනයේ දී වැදගත් කාර්යයක් ඉටු කරයි. ඔක්සිකරණයට පිටතින් ලබා ගන්නා ඔක්සිජන් අවශ්යය. සවායු (aerobic) ශ්වසනය හා ඔක්සිකරණය සමාන අර්ථ ඇති පද වේ. පැසීම වායු විරහිතව කැරෙන්නකි. වාතනයෙන් එය සැබවින් ම අඩු වේ. මෙය පළමුවෙන් නිරීක්ෂණය කරන ලද්දේ පැස්ටර් (Pasteur) විසිනි. ඊට ‘පැස්ටර් ආචරණය’ (Pasteur effect) යයි කියනු ලැබේ.
ඔක්සිජන් එකතු කිරීමෙන් හෝ හයිඩ්රජන් ඉවත් කිරීමෙන් හෝ ඉලෙක්ට්රෝන නැති වී යෑමෙන් හෝ ඔක්සිකරණය කෙරීගෙන යයි. බොහෝ ජෛව ඔක්සිහරණ කරනු ලබන්නේ හයිඩ්රජන් හෝ ඉලෙක්ට්රෝන හෝ ඉවත් කිරිමෙනි. හයිඩ්රජන් ඉවත් කිරීම කරනු ලබන්නේ හයිඩ්රජන් ප්රතිග්රාහකයක (acceptor) උපකාරයෙන් ඩිහයිඩ්රජනේස් මගිනි. හයිඩ්රජන් ප්රතිග්රාහකය බොහෝවිට DPN වැනි සහ-එන්සයිමයකි. සවායු තත්ව යටතේ අවසාන ප්රතිග්රාහකය ඔක්සිජන්ය. ජලය ද නිෂ්පාදනය කෙරේ. අදාළ වන එන්සයිමය අන්ත්ය ඔක්සිඩේසයක් (terminal oxidase) වශයෙන් හඳුන්වනු ලැබේ.
ඉලෙක්ට්රෝනවල සංක්රමණය සයිටොක්රෝම් වැනි යකඩ එන්සයිම මගින් කරනු ලැබේ.
Fe+++ +e →Fe++
ඔක්සිහෘත සයිටොක්රෝම්, සයිටොක්රෝම් ඔක්සිඩේස් මගින් නැවත ඔක්සිකෘත අවස්ථාවට ගෙනෙනු ලැබේ. සයිටොක්රෝම් ඔක්සිඩේස් වූකලි අන්ත්ය ඔක්සිඩේසවලින් එකකි. අන්ත්ය ඔක්සිඩේසයක් වශයෙන් සයිටොක්රෝම්වලට කෙළින් ම උපස්තරයෙන් H ලබාගත නොහැකිය. කෙළින් ම නොව FADN වැනි වෙනත් ප්රතිග්රාහකයන්ගෙන් එය H ලබාගනියි.
එන්සයිම ක්රියා පිළිබඳ චාලන විද්යාව
1913 දී මිකේලිස් (Michaelis) හා මෙන්ටන් (Menten) යන දෙදෙන එන්සයිමයත් උපස්තරයේ සාන්ද්රණයත් අතර ඇති සම්බන්ධතාවක් දැක්වීමට තැත් කළහ. මෙසේ කරද්දී ඔව්හු එන්සයිම ක්රියාවල යන්ත්රණය ගැන තරමක අවබෝධයක් ලබාදෙත්. දෙන ලද එන්සයිම සාන්ද්රණයකට ප්රතික්රියාවේ ප්රවේගය උපස්තරයේ සාන්ද්රණය මෙන් ම එක් අවස්ථාවක් දක්වා පළමුවෙන් වෙනස් වන බව ඔවුන්ට දැන ගන්නට ලැබිණ. මීට හේතුව නම් උපස්තර-එන්සයිම සංකීර්ණයක් සෑදී පසුව එය නිදහස් එන්සයිම හා ප්රතික්රියා ඵල ලබාදෙමින් බිඳ හෙළීමය.
88888888888888888888888888888
එන්සයිමවල යන්ත්රණය පිළිබඳ මිකේලිස්-මෙන්ටන් සංකල්පයට ඇතැම් ද්රව්යයන්ගේ නිෂේධක බලපෑම් රුකුල් දෙයි. උපස්තරය එන්සයිමයත් සමග සංකීර්ණ සාදන්නා සේ ඇතැම් ද්රව්ය එන්සයිමයත් සමග සංකීර්ණ සෑදීමෙන් නිෂේධනය ඇති කරයි. උපස්තරයේ සාන්ද්රණය අඩුවත් ම නිෂේධනය වැඩි වේ. මෙය තරඟකාර නිෂේධනය (competitive inhibition) නමින් හඳුන්වනු ලැබේ. මෙලෙස රසදිය වැනි බර ලෝහවල ලවණ වැනි ද්රව්ය මගින් නිෂේධනය ඇති කෙරේ. මෙය උපස්තරයේ සාන්ද්රණය මත රඳා නොපවතී. මෙය නිතරඟකාර (non-competitive) නිෂේධනය වේ. තරඟකාර නිෂේධනයේ දී සාමාන්යයෙන් උපස්තරය තිබෙන ලක්ෂ්යයන්හි දී නිෂේධකය සම්බන්ධ වන අතර නිතරඟකාර නිෂේන්ධනයේ දී නිෂේධකය සම්බන්ධ වන්නේ වෙනත් ලක්ෂ්යයන්හි දීය යන අදහස ඉදිරිපත් කොට ඇත.
එන්සයිම ක්රියාවල ප්රතිවර්ත්යතාව
පිෂ්ටය වැනි ද්රව්යයක් ජලවිච්ඡේදනය කරන එන්සයිමය සංශ්ලේෂක ප්රතිවර්ත ප්රතික්රියාවක් කරතැයි බොහෝ කලක් පැවති විශ්වාසය විය. එහෙත් සෑම විට ම එය එසේ නොවේ. ජලවිච්ඡේදනය ශක්තිදායක (exergonic) ප්රතික්රියාවකි. එය කෙරීගෙන යන්නේ නිදහස් ශක්තිය අඩු වන විටය. එබැවින් මෙය ස්වයංසිද්ධය. ප්රතිවර්ත ප්රතික්රියාව ශක්ත්යවශෝෂක (endergonic) ය. යම්කිසි අවස්ථාවක දී ශක්තිය සැපයිය යුතුය. ප්රතික්රියාවේ මාර්ගය ද වෙනස් විය යුතුය. ප්රරෝහණය වන බෝංචි ඇටවල පොස්පොරිලේස් සක්රියතාව තිබෙන බව 1940 දී හේන්ස් (Hanes) පෙන්වා දුනි. මෙහි පිෂ්ට බිඳ හෙළා දැමෙන්නේ ජලය එකතු කිරීමෙන් නොව P04 එකතු කිරීමෙනි. එහි අවසාන ඵලය මෝල්ටෝස් නොව ග්ලූකෝස්-1-පොස්පේට්ය. එබැවින් පිෂ්ට සංශ්ලේෂණයේ දී පොස්පොරිලේස් ක්රියාකාරී විය යුතුය. පොස්පොරයිලිත ග්ලූකෝස් P04 මුදා හරිමින් පිෂ්ට සංශ්ලේෂණය කරගෙන යයි. ඔක්සිකරණ ප්රතික්රියාවකට පසු ADP සමග ATP සංයෝජනය වන විට පොස්පේටය ATPවල අධික ශක්ති අවස්ථාවකට නැවත පමුණුවනු ලැබේ.
888888888888888888888888
නාමකරණය හා වර්ගීකරණය
එන්සයිම නම් කරනු ලබන්නේ ඒවා ක්රියා කරන උපස්තරය අනුවය (නි. මෝල්ටේස්, මෝල්ටෝස් සමග ක්රියා කරයි; යුරියේස්, යුරියා සමග ක්රියා කරයි). එසේ නැතහොත් ඒවා උත්ප්රේරණය කරන ප්රතික්රියාවේ ස්වභාවය අනුවය (නි. P04 ඛණ්ඩකය සංක්රාමණය වීමට උපකාරි වන පොස්පො-ග්ලිසරික් ට්රාන්ස්පොස්පොරිලේස් වැනි ට්රාන්ස්පොස්පොරිලේස; උපස්තරයෙන් H ඉවත් කිරීමට අනුබල දෙන ට්රයෝස් පොස්පේට් ඩිහයිඩ්රජනේස් වැනි ඩිහයිඩ්රජනේස).
උත්ප්රේරණය කරන ප්රතික්රියාවේ ස්වභාවය අනුව එන්සයිම වර්ගීකරණය කෙරේ. කවුරුත් හොඳින් දන්නා සුලභ එන්සයිමවලින් බොහොමයක් ජල විච්ඡේදනය සිදු කරයි. මේවා හයිඩ්රොලේස නමින් හැඳින්වේ. ඔක්සිකරණ එන්සයිම තවත් එන්සයිම වර්ගයකි. මේවා දායකයකින් ප්රතිග්රාහකයකට H+ හෝ ඉලෙක්ට්රෝන සංක්රාමණය කරමින් ඔක්සිකරණ-ඔක්සිහරණ ප්රතික්රියා සිදු කරයි. දායකය ඔක්සිකරණය වෙයි. එවිට ම ප්රතිග්රාහකය ඔක්සිහරණය වෙයි. (PO4) වැනි සම්පූර්ණ ඛණ්ඩක සංක්රාමණය කිරීමත් සමග ට්රාන්ස්පරේස සම්බන්ධ වේ. අවසාන වශයෙන්, C-C කාණ්ඩය බිඳහෙළන කාබොක්සිලේස එන්සයිම සමූහය තිබේ. මේවා C02 මුදා හරිමින් α-කීටො-අම්ල සමග ක්රියා කරයි. ඩෙස්මොලේස යනු මේවායි.
(කර්තෘ: බී.ඇල්.ටී. ද සිල්වා)
(සංස්කරණය: 1974)
